الهيموغلوبين

الهيكلية

الهيموجلوبين هو بروتين في جسم الإنسان له وظائف مهمة لنقل الأكسجين في الجسم دم. البروتينات تتكون دائمًا في جسم الإنسان من عدة أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض. يمتص الجسم الأحماض الأمينية جزئيًا مع الطعام ، ويمكن للجسم أيضًا تحويل الجزيئات الأخرى إلى أحماض أمينية من خلال التحويلات الأنزيمية أو إنتاجها بالكامل بمفرده.

141 من الأحماض الأمينية الفردية ترتبط ببعضها البعض لتشكيل وحدة فرعية من الهيموجلوبين ، وهو غلوبين. يتكون جزيء الهيموجلوبين من أربعة جلوبين ، مع وحدتين فرعيتين متماثلتين كل منهما تشكل جزيء. تُطوى الكرات الأرضية لتشكل نوعًا من الجيوب التي يلتصق بها جزيء الهيم ، وهو ما يسمى بـ "المركب الحديدي".

هذا المركب الحديدي ، الذي يوجد أربعة منه في جزيء الهيموغلوبين ، يربط جزيء واحد من الأكسجين ، واحد O2. بسبب الحديد في تركيبته ، يأخذ الهيموجلوبين اللون الأحمر ، مما يعطي الكل دم لونه. إذا كان أيون الحديد يربط الآن جزيء الأكسجين ، فإن لون الهيموجلوبين يتغير من الأحمر الداكن إلى الأحمر الفاتح.

يمكن ملاحظة تغير اللون هذا أيضًا عند المقارنة بين الأوردة والشرايين دم. الدم الشرياني ، الذي يحمل المزيد من الأكسجين المرتبط ، له لون أفتح بكثير. الوحدات الفرعية الأربعة للجلوبين لها تأثير خاص في ربط جزيئات الأكسجين الأربعة.

مع كل جزيء أكسجين مرتبط ، تحدث تفاعلات بين الوحدات الفرعية الأربع ويتم تسهيل ارتباط جزيء الأكسجين الآخر. يكون الهيموغلوبين المحمّل بأربعة جزيئات أكسجين مستقرًا بشكل خاص. الإصدار يعمل بنفس الطريقة.

بمجرد أن يترك جزيء واحد من الأكسجين الهيموجلوبين ، يتم تسهيل العملية بالنسبة للثلاثة الآخرين أيضًا. في مواقف الحياة المختلفة ، يكون لدى البشر أشكال مختلفة من الهيموجلوبين. عندما كان طفلاً في الرحم ، كان لديه الهيموجلوبين الجنيني أولاً ثم الهيموجلوبين الجنيني.

تختلف وحدات الغلوبين الفرعية في تركيبها الكيميائي وتتسبب في أن يكون للهيموجلوبين الطفولي تقارب أعلى بكثير للأكسجين من الهيموجلوبين عند البالغين. يتيح ذلك نقل الأكسجين من دم الأم إلى دم الطفل في مشيمة. يمكن أن يكون لدى الإنسان البالغ نوعان مختلفان من الهيموجلوبين ، HbA1 أو HbA2 ، على الرغم من أن HbA1 يسود في 98٪ من جميع الأشخاص.

If سكر الدم تظل المستويات مرتفعة للغاية على مدى فترة طويلة من الزمن ، وقد يتواجد الهيموجلوبين المقترن بالسكر ، HbA1c. في التشخيص ، يتم استخدامه بشكل أساسي للتحليل على المدى الطويل سكر الدم المستويات. الميثيموغلوبين هو شكل غير وظيفي.

لم يعد بإمكانه ربط الأكسجين. توجد بكميات صغيرة في كل شخص وتتشكل بقوة خاصة في الدخان استنشاق أو عيوب وراثية. وكلما ارتفعت النسبة ، زاد نقص الأكسجين في الكائن البشري.

وظيفة الهيموجلوبين في جسم الإنسان أمر حيوي. جزيء الحديد في وسط الهيم ، والذي تحمله كل وحدة فرعية غلوبين ، يربط جزيء الأكسجين. بعد ضخ الدم الوريدي في الجسم من اليمين قلب إلى الرئتين ، يتراكم هناك مع الأكسجين المستنشق.

ومنذ ذلك الحين سميت بأنها غنية بالأكسجين. عبر حدود الحويصلات الرئوية، ينتشر الأكسجين عبر جدران الأوعية الدموية ، إلى خلايا الدم الحمراء ، و كريات الدم الحمراء، ويرتبط كيميائياً بأيون الحديد. يأخذ الدم اللون الشرياني الأحمر الفاتح النموذجي بسبب الارتباط ثم يتم ضخه عبر الجسم من اليسار قلب عبر مجرى الدم الكبير.

في الأنسجة التي تزود الدم بالأكسجين ، يتدفق الدم ببطء بشكل خاص عبر الشعيرات الدموية بحيث يمكن للأنسجة التي تعاني من نقص الأكسجين استخراج جزيء O2 من الدم الغني بالأكسجين ويتحول الهيموغلوبين إلى شكله الأصلي. يؤدي تأثير "التعاون" إلى قيام وحدات غلوبين الأربع بالتسهيل المتبادل لتحميل وتفريغ جزيئات الأكسجين. إذا كان جزيء الأكسجين مرتبطًا بالفعل ، فسيتم تسهيل ارتباط الجزيئات الثلاثة الأخرى بشكل كبير.

نتيجة لذلك ، يظل محتوى الأكسجين مستقرًا في الوقت الحالي ، حتى مع وجود قيود طفيفة في تخصيب الأكسجين. حتى القيود في الشيخوخة ، تبقى في المرتفعات وخفيفة رئة لا يكون للضعف في البداية تأثير قوي على تشبع الأكسجين من الدم. حتى لو انخفض الضغط الجزئي للأكسجين في الهواء الذي نتنفسه بالفعل إلى نصف قيمته الأصلية ، تشبع الأكسجين من الدم لا يزال أكثر من 80٪ ومن المهم أيضًا أن يمتلك الهيموجلوبين خاصية الارتباط بالأكسجين بدرجات مختلفة اعتمادًا على الأس الهيدروجيني والضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون ودرجة الحرارة و 2،2,3-BPG (2,3،XNUMX-bisphosphoglycerate).

وهذا يسمح بقدر الإمكان بالالتصاق بالرئتين وإطلاق قدر الإمكان في بقية أنسجة الجسم عند الحاجة. 2,3،XNUMX-BPG ، والتي يتم إنتاجها بشكل متزايد خلال تدريب الارتفاع، على سبيل المثال ، يمكّن الجسم أيضًا من تقليل قوة ارتباط الأكسجين بحيث يمكن إطلاقه بسهولة أكبر. بالإضافة إلى ذلك ، يقوم الهيموغلوبين أيضًا بوظيفة نقل ثاني أكسيد الكربون إلى حد معين وإطلاقه في الرئتين.

في هذه العملية ، يرتبط ثاني أكسيد الكربون أيضًا بالهيموجلوبين ، ولكن ليس بموقع الارتباط لـ O2. بالنسبة للعديد من الأمراض ، تكون قيمة الهيموجلوبين مهمة. على وجه الخصوص ، تعتبر أمراض النقص ، والتي تسمى فقر الدم ، مشكلة شائعة.