كيمياء الأحماض الأمينية
الأحماض الأمينية لها أهمية كبيرة في العمليات الكيميائية للكائنات الحية (الكيمياء الحيوية) ، لأنها اللبنات الأساسية البروتينات (الببتيدات والبروتينات). اثنان وعشرون من الأحماض الأمينية مشفرة في المادة الوراثية (الجينوم) ، والتي منها حيوية البروتينات يتم إنتاجها. تُعرف هذه الأحماض الأمينية الاثنان والعشرون بالأحماض الأمينية البروتينية.
يتم ربط الأحماض الأمينية معًا في سلاسل واعتمادًا على طول سلسلة الأحماض الأمينية ، يطلق عليها إما الببتيدات (حتى 100 حمض أميني) أو البروتينات (أكثر من 100 حمض أميني). تنقسم الأحماض الأمينية البروتينية إلى مجموعات مختلفة اعتمادًا على السلاسل الجانبية التفاعلية التي تحتوي عليها. ينتج عن هذا أيضًا الخصائص الكيميائية الفيزيائية المختلفة للأحماض الأمينية.
على سبيل المثال ، إذا كان للحمض الأميني سلسلة جانبية طويلة غير قطبية واحدة فقط ، فإن هذا يؤثر ، من بين أمور أخرى ، على خصائص قابلية الذوبان للحمض الأميني. بالإضافة إلى ذلك ، تلعب قيمة الأس الهيدروجيني (قياس السمة الحمضية أو الأساسية لمحلول مائي) دورًا مهمًا في خصائص السلسلة الجانبية ، نظرًا لأن السلسلة الجانبية تتصرف بشكل مختلف عندما تكون مشحونة أو غير مشحونة. على سبيل المثال ، في المذيبات القطبية ، تجعل السلاسل الجانبية المشحونة الحمض الأميني أكثر قابلية للذوبان ، بينما تجعل السلاسل الجانبية غير المشحونة الحمض الأميني أكثر قابلية للذوبان.
في البروتينات ، ترتبط العديد من الأحماض الأمينية مختلفة الشحنة ببعضها البعض ، مما يجعل أقسامًا معينة أكثر مقاومة للماء (جاذبة للماء) أو كارهة للماء (طاردة للماء). لهذا السبب ، فإن الطي والنشاط الانزيمات (محفزات التفاعلات الكيميائية الحيوية ، تؤدي وظائف مهمة في التمثيل الغذائي) تعتمد على قيمة الرقم الهيدروجيني. وبالمثل ، فإن الشحنات وسلوك انحلال السلاسل الجانبية يفسر لماذا يمكن تغيير طبيعة البروتينات عن طريق المحاليل شديدة الحمضية أو الأساسية.
تُعرف الأحماض الأمينية أيضًا باسم zwitterions لأنها يمكن أن تحمل شحنات مختلفة حسب البيئة (شحنات موجبة أو سالبة). ترجع هذه الظاهرة إلى مجموعتين وظيفيتين من الأحماض الأمينية ، أي مجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل. بشكل مبسط ، يمكن للمرء أن يتذكر أن الحمض الأميني المذاب في محلول حمضي يحمل شحنة موجبة وأن الحمض الأميني في محلول قلوي يحمل شحنة سالبة.
في محلول مائي محايد ، توجد الأحماض الأمينية بالتساوي في شكل شحنة موجبة وسالبة. يمكن أن يؤدي التلامس مع الحرارة والأحماض والقلويات إلى تدمير البروتينات أو سلاسل الأحماض الأمينية وجعلها غير صالحة للاستعمال. يعتمد تصنيف الأحماض الأمينية البروتينية إلى أحماض أمينية قطبية أو غير قطبية أيضًا على المجموعات الوظيفية.
ومع ذلك ، فإن التصنيف وفقًا للخصائص الكيميائية الفيزيائية للأحماض الأمينية الفردية لا يعتمد فقط على القطبية ، ولكن أيضًا على الشخصية ، ضرس الكتلة ، والكارهة للماء (خاصية مقاومة الماء) ، والحموضة أو القاعدية (الأحماض الأمينية الحمضية أو الأساسية أو المحايدة) والخصائص الكهربائية للأحماض الأمينية. بالإضافة إلى الأحماض الأمينية البروتينية ، يوجد أيضًا عدد كبير (أكثر من 400) من الأحماض الأمينية التي لا توجد في البروتينات ، وهي ما يسمى بالأحماض الأمينية غير البروتينية. ومن الأمثلة على ذلك L- هرمون الغدة الدرقية (هرمون الغدة الدرقية) ، GABA (مثبط ناقل عصبي) ، أورنيثين (وسيط التمثيل الغذائي في اليوريا دورة) ، وغيرها الكثير.
معظم الأحماض الأمينية غير البروتينية مشتقة من الأحماض الأمينية البروتينية. يحتوي كل من الأحماض الأمينية الـ 20 البروتينية على ذرتين من الكربون على الأقل (ذرات C). ذرة الكربون هذه ضرورية لتصنيف الأحماض الأمينية المعنية.
هذا يعني أن ذرة الكربون التي ترتبط بها المجموعة الأمينية تحدد فئة الأحماض الأمينية. ومع ذلك ، هناك أيضًا أحماض أمينية يتم تمثيل العديد من المجموعات الأمينية فيها. في مثل هذه الحالات ، تحدد ذرة الكربون التي تكون مجموعتها الأمينية الأقرب إلى الكربون الكربوكسي أي فئة من الأحماض الأمينية هي.
بشكل عام ، يتم التمييز بين أحماض ألفا الأمينية وأحماض بيتا الأمينية وأحماض جاما الأمينية: ضمن الفئات الفردية ، تمتلك الأحماض الأمينية بنية متشابهة ، ولكنها تختلف في هيكل سلسلتها الجانبية. المكونات الفردية للسلاسل الجانبية هي المسؤولة عن سلوك الأحماض الأمينية في البيئات الحمضية أو الأساسية. في الطبيعة ، يوجد حوالي عشرين حمضًا أمينيًا ، في حين أن الإنسان نفسه يمكنه فقط تكوين بعض الأحماض الأمينية بشكل مستقل.
تسمى الأحماض الأمينية التي لا يستطيع الجسم تكوينها بالأحماض الأمينية الأساسية. يجب على البشر تناول هذه الأحماض الأمينية من خلال الطعام. الأحماض الأمينية الأساسية عند البالغين هي: الأحماض الأمينية السيستين ليست ضرورية بالمعنى الحقيقي ، ولكنها لا غنى عنها كمصدر كبريت لجسم الإنسان.
عند الرضع ، يعتبر الهيستيدين والأرجينين ضروريين أيضًا. يمكن أن تشكل الأحماض الأمينية مجموعات تشبه السلاسل مع بعضها البعض. ثم يتحدث المرء عن جزيئات البروتين (البروتينات).
تحدد مجموعات الأحماض الأمينية كيفية عمل البروتين وما هي وظيفته الرئيسية. مزيج الأحماض الأمينية ليس تعسفيا. يتم إعطاؤه (مشفرًا) في الجين المعني.
تتوافق دائمًا ثلاثة أزواج أساسية ، مرتبة بطريقة معينة ، مع ما يسمى بكلمة الرمز (= codon). يمثل هذا الكودون دليل البناء للحمض الأميني المعني. - لوسين
- آيسولوسين
- ميثيونين
- ثريونين
- حمض أميني أساسي
- ليسين
- فينيلالاناين
- والتربتوفان.
- الأحماض الأمينية ألفا: يمكن العثور على المجموعة الأمينية من فئة الأحماض الأمينية في ذرة الكربون الثانية. اسم آخر لهذه الأحماض الأمينية هو 2-aminocarboxylic acids (اسم IUPAC). أهم ممثل لهذه الفئة هو حمض الجلايسين الأميني ، الذي له بنية بسيطة نوعًا ما.
يتم تصنيف جميع الأحماض الأمينية المهمة للكائن البشري وفقًا لتركيبها على أنها أحماض ألفا أمينية. في هذه الحالة ، يتحدث المرء عن ما يسمى بالأحماض الأمينية البروتينية. إنها اللبنات الأساسية التي تُبنى منها جميع البروتينات.
- أحماض بيتا الأمينية: تتميز فئة الأحماض الأمينية بيتا بحقيقة أن مجموعتها الأمينية تقع على ذرة الكربون الثالثة. يستخدم مصطلح IUPAC "3-aminocarboxylic acids" أيضًا بشكل مرادف لهذه الفئة. - أحماض جاما الأمينية: المجموعة الأمينية لجميع الأحماض الأمينية من مجموعة جاما مرتبطة بذرة الكربون الرابعة.
لذلك يختلف هيكل الأحماض الأمينية لهذه الفئة اختلافًا كبيرًا عن بنية الأحماض الأمينية البروتينية. تسمية IUPAC لهذه المجموعة هي 4-aminocarboxylic acids. على الرغم من عدم استخدام أحماض جاما الأمينية في الكائن البشري لتخليق البروتينات ، يمكن العثور على بعض ممثلي هذه الفئة في البشر. أبسط ممثل لهذه المجموعة ، حمض جاما أمينوبوتيريك (GABA للاختصار) ، يعمل كمثبط ناقل عصبي (رسول) في الجهاز العصبي.